Nobelpreis für Chemie 2008: Grünes Licht für die Forschung
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- Eine Fruchtfliege leuchtet unter ultraviolettem Licht grün. Die vorderen Flügelbereich bleiben dunkel, weil hier das GFP nicht aktiv ist. Quelle: FU Berlin
Der Hallimasch-Pilz, der Vampir-Tintenfisch und die Qualle Aequorea victoria, sie alle haben eines gemeinsam: Sie leuchten. Biolumineszenz heißt das Phänomen, wenn Tiere oder Pflanzen mit der Abgabe von Licht auf sich aufmerksam machen. Aequorea victoria hat es nun zu besonderer Beachtung gebracht. Ihr internes Beleuchtungssystem arbeitet mit Hilfe eines „grün fluoreszierenden Proteins“, kurz GFP. Für dessen Erforschung haben drei Wissenschaftler den Nobelpreis für Chemie 2008 erhalten.
Die Weiterentwicklung
Ohne die Forschungen Shimomuras hätte sich die "GFP-Revolution" in der Molekularbiologie wahrscheinlich um Jahrzehnte verzögert, schreibt das Nobelkomitee in seiner Begründung. Anteil an dieser Revolution hatte aber nicht nur Shimomura selbst. Mehr und mehr Wissenschaftler begannen sich für das Eiweiß zu interessieren.
Doch es war Martin Chalfie von der Columbia University in New York, der das volle Potenzial des GFP für die Gentechnik erschloss. Chalfie interessierte sich 1992 für die Entwicklung des Nervenssystems beim Fadenwurm Caenorhabditis elegans, ein wegen seines relativ simplen Aufbaus schon damals beliebter Modellorganismus unter Forschern. Chalfie schleuste das Gen mit dem Bauplan für den leuchtenden Eiweißstoff in das Erbgut von Caenorhabditis elegans ein. Bei der Fortpflanzung gab der Wurm das Leuchteiweiß an seine Nachkommen weiter. Als aus den Eiern neue Würmer schlüpften, konnte Chalfie aufgrund des grünen Leuchtens genau verfolgen, wo bestimmte Eiweißstoffe bei der Entwicklung des Wurms zu welchem Zeitpunkt produziert werden.
Nicht nur in Würmern, auch in Kolibakterien ließen sich auf diese Weise Proteine markieren. Die Gruppe um Chalfie hatte somit der Forschung ein Verfahren bereitgestellt, die verschiedensten Gene gezielt mit GFP zu verknüpfen. Dadurch wurde es möglich, das Vorkommen bestimmter Proteine in Zellen und Geweben zu untersuchen, und das sogar während unterschiedlicher Entwicklungsstadien.
Dem dritten Nobepreisträger, Roger Tsien, gelang es, die Farbpalette des GFP zu ewrweitern. Er schuf neue Varianten, die bei unterschiedlichen Wellenlängen angeregt werden und deshalb blau, gelb und rot leuchten. Das erreichte Tsien durch gezielte Veränderungen im genetischen Bauplan des Eiweißes. Dies ermöglicht es Wissenschaftlern in aller Welt heute, verschiedene Eiweißstoffe in unterschiedlichen Farben zu markieren und dann gleichzeitig in ein und demselben Versuch zu beobachten.
Inzwischen wird GFP aber nicht nur in der Grundlagenforschung eingesetzt. Unter anderem wird es benutzt, um in Südostasien giftiges Arsen im Trinkwasser aufzuspüren. Auch Schwermetalle wie Kadmium oder Zink oder die hochgiftige Chemikalie TNT können mit Hilfe von GFP sichtbar gemacht werden. Der Leuchtstoff aus der Qualle ist inzwischen so gut erforscht, dass er sogar bei der Herstellung von leuchtendem Spielzeug eingesetzt wird.
