Zellmembran: Patchwork aus Proteinen

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Die Membran der Hefezelle ist in verschiedene Domänen unterteilt und erscheint dadurch wie ein Flickenteppich. Quelle: MPI für Biochemie/Wedlich-Söldner

02.05.2012  - 

Sie ist weit mehr als eine Schutzhülle: Die Zellmembran erfüllt lebenswichtige Funktionen. Unklar war bisher, wie sie genau aufgebaut ist. Jetzt haben Wissenschaftler am Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried die  Struktur der Zellmembran bei einer Hefezelle entschlüsselt. Das Ergebnis: Die scheinbar simple Schutzhülle ist ein Flickenteppich verschiedenster Proteine. Ihre Ergebnisse haben die Forscher im Fachmagazin Nature Cell Biology (2012, Online-Vorabpublikation) veröffentlicht.

Ohne ihre Membran könnte die Zelle nicht funktionieren: Sie verarbeitet die Signale aus der Zelle und der sie umgebenden Umwelt, initiiert entsprechende Antworten und löst Zellteilungen oder –wachstum aus. Botenstoffe, die an der Zellmembran andocken, sorgen für bestimmte Reaktionen. Seit Jahren versuchen Forscher deshalb, ihren genauen Aufbau zu entschlüsseln. Einem frühen Modell zufolge sollen sich die Proteine und Fette frei schwimmend in der Membran bewegen. Dank der Martinsrieder Forschung ist jetzt klar: Es gibt eine bestimmte Ordnung. Die Proteine sind in Domänen angeordnet.

Ordnung statt Freischwimmer

Die Arbeitsgruppe um Roland Wedlich-Söldner nutzte eine fortgeschrittene Mikroskopietechnik, um bei einer Hefezelle die molekulare Struktur der Zellmembran zu analysieren. So wurden einzelne Membranbereiche und darin angefärbte Proteine besonders deutlich abgebildet. Den Forschern fiel dabei auf, dass jedes Protein der Membran in klar abgegrenzten Arealen mit flecken- oder netzwerkartiger Struktur verankert war. Diese Domänen bilden wie ein Flickenteppich die gesamte Struktur der Membran. „Manche Areale bestehen aus mehr als einer Art von Proteinen“, sagt Arbeitsgruppenleiter Wedlich-Söldner. „Auch wenn diese Moleküle meist unterschiedliche Funktionen erfüllen, haben sie eins gemein: Sie sind über einen identischen oder ähnlichen molekularen Anker in einer gemeinsamen Domäne der Membran fixiert.“

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Domäne entscheidet über Funktion

Die Domäne ist dabei auch entscheidend für das Funktionieren der Proteine. In einem weiteren Versuch tauschten die Wissenschaftler den Anker bei den Proteinen gegen eine andere molekulare Variante aus. Die Proteine sortierten sich dann entsprechend ihrer Verankerung zu einer anderen Domäne, konnten dort aber ihre Proteinfunktion nicht mehr erfüllen. Um die Proteine zur richtigen Domäne zu dirigieren sind nach Erkenntnissen der MPI-Forscher in Martinsried die Lipide notwendig. Die Lipide lagern sich bevorzugt an bestimmte Proteinanker an. So entstehen Areale, die für Proteine mit einem bestimmten Anker besonders attraktiv sind. Wedlich–Söldner sieht darin eine mögliche Erklärung dafür, wie sich die Zellmembranen selbst organisieren. Die hoch geordnete Struktur der Zellmembran könnte aber auch helfen, deren Struktur besser zu verstehen: „Vermutlich laufen viele Prozesse nur dank der Domänenbildung in der Zellmembran effizient ab“, sagt Wedlich-Söldner. „Ein gewisses Maß an Ordnung erleichtert die Arbeit.“ In dieser Hinsicht sei die Zellmembran ein gutes Vorbild für mehrzellige Lebewesen.

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