Merck Serono fördert Doktorarbeiten an Frankfurter Universität

Die Biopharmaka-Hersteller Merck Serono wird bis 2014 die Forschungsprojekte von neun Doktoranden der Goethe-Universität Frankfurt fördern.

Insgesamt wird die Biotechnologie-Sparte des Darmstädter Pharma- und Chemieunternehmens Merck mehr als 1,1 Millionen Euro für Promotionsarbeiten am Graduiertenkolleg „Biologicals“ der Frankfurter Universität zur Verfügung stellen, teilte ein Sprecher am 1. Juli mit. Damit solle die akademische Forschung und Entwicklung von neuen biopharmazeutischen Arzneimitteln zu unterstützt werden. Merck hat Anfang letzten Jahres bereits eine Stiftungsprofessur für Biotechnologie in Frankfurt eingerichtet (mehr...).

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"Für unser Unternehmen am Stammsitz Darmstadt ist es wichtig, mit lokalen universitären Forschungseinrichtungen gut vernetzt zu sein“, so der Leiter Forschung und Entwicklung bei Merck Serono, Bernhard Kirschbaum.In den vergangenen drei Jahren hatte Merck bereits fünf Dissertationen des Graduiertenkollegs Biologicals aus dem Bereich Onkologie mit insgesamt 630.000 Euro unterstützt. Im Rahmen der nun beginnenden zweiten Förderperiode sollen vor allem Dissertationsthemen gefördert werden, die sich mit hochinnovativen Biopharmazeutika beschäftigen.Biotechnologisch hergestellte Arzneimittel stellen einen wachsenden Anteil neu zugelassener Arzneimittel und haben ein hohes Innovationspotenzial. Ihre Grundlage sind Proteine, Peptide, onkolytische Viren, die Zell- und Gentherapie sowie verschiedene Typen der Ribonukleinsäuren (RNAs). Vor allem von den RNAs versprechen sich viele Forscher einen Durchbruch zur Entwicklung neuer biologischer Wirkstoffe. Das Graduiertenkolleg Biologicals wurde von der Deutschen Forschungsgemeinschaft eingerichtet und wendet sich an promotionswillige Hochschulabsolventen der Naturwissenschaften, Medizin, Pharmazie und Biotechnologie. Beteiligt sind die Fachbereiche Medizin, Biologie, Biochemie, Chemie und Pharmazie, das biomedizinische Forschungsinstitut Georg-Speyer-Haus sowie das Paul-Ehrlich-Institut. Pro Jahr promovieren rund 25 Stipendiaten am Graduiertenkolleg.

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• Deutsche Krebshilfe sucht neuen Präsidenten
• Kabinett beschließt zweiten Teil der Arzneimittelreform
• Hepatitis-Viren können nun auch Mäuse befallen
• Sexuelle Vorlieben des Maiszünslers entschlüsselt
• Struktur des größten Proteinkomplexes der Atmungskette aufgeklärt

Kabinett beschließt zweiten Teil der Arzneimittelreform

Künftig muss der Hersteller eines neuartigen Medikaments dessen Nutzen beweisen und mit den Krankenkassen über den Preis verhandeln.

Für Arzneimittel ohne zusätzlichen Nutzen zahlen die Krankenkassen nur so viel wie bestehende Medikamente kosten. Diese Regelungen stehen in dem Gesetzentwurf zur Neuordnung des Arzneimittelmarkts, den das Bundeskabinett am 29. Juni beschlossen hat.
Der Entwurf, über den der Bundestag im Herbst abstimmen wird, enthält außerdem einen Passus, wonach pharmazeutische Unternehmer Berichte über alle Ergebnisse konfirmatorischer klinischer Prüfungen veröffentlichen müssen. Auch die Gewinnspannen der Großhändler werden auf 60 Cent pro Packung begrenzt. Schon im Juni hatte der Bundestag mit dem GKV-Änderungsgesetz den ersten Teil des Sparpakets von Gesundheitsminister Philipp Rösler (FDP) bestätigt.

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Demnach steigt der Herstellerrabatt für patentgeschützte Medikamente von 6% auf 16% ebenso wie Preiserhöhungen erst einmal verboten sind. Beide Maßnahmen gelten allerdings im Gegensatz zum zweiten Teil des Sparpakets nur befristet bis 2013.Rösler verspricht sich kurzfristige Einsparungen von rund 1,5 Milliarden Euro im Jahr 2011 und anschließend rund zwei Milliarden Euro jährlich.
Der Biotechnologie-Industrieverband BIO Deutschland fürchtet, dass die Einsparungen die Entwicklungen neuartiger Medikamente behindern, besonders jener für seltene Erkrankungen. Gerade für kleinere Unternehmen seien Innovationen erschwert, wenn ihnen die Chancen auf Refinanzierung der Entwicklungskosten genommen würden, sagte der Bio Deutschland-Vorstandsvorsitzender Peter Heinrich.

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• Sexuelle Vorlieben des Maiszünslers entschlüsselt
• Struktur des größten Proteinkomplexes der Atmungskette aufgeklärt

Hepatitis-Viren können nun auch Mäuse befallen

Forscher aus Hannover und Braunschweig haben menschliche Hepatitis-Viren so verändert, dass sie nun auch Leberzellen von Mäusen befallen können.

Damit ist ein erster Schritt auf dem Weg zu einem Hepatitis-Modell in Mäusen geschafft, an dem sich der Verlauf der gefährlichen Lebererkrankung besser studieren lässt. Die Forscher berichten im Fachjournal PLoS Pathogens (1. Juli 2010, Online-Veröffentlichung) von ihren Ergebnissen.

Infizierte menschliche Zellen, die das Erkennungsmolekül CD81 von Mäusen an ihrer Oberfläche tragen. Mit diesen Zellen wurden Hepatitis-C-Viren auf Mäuse als neue Wirte getrimmt.Quelle: Twincore

 Das Hepatitis-C-Virus (HCV) ist hochspezialisiert. Menschen und Schimpansen sind seine natürlichen Wirte. Weltweit arbeiten Wissenschaftler an Impfstoffen und Medikamenten gegen das Virus. Das Problem: Sie können zwar in Leberzell-Kulturen forschen, aber wenn sie wissen möchten, wie das Immunsystem eine Infektion kontrolliert oder ob mögliche Impfstoffe wirksam sind, ist die Forschung bislang extrem eingeschränkt: Da Menschen oder Schimpansen für so frühe Tests nicht in Frage kommen, versuchen Forscher, ein Mausmodell für die Krankheit zu entwickeln. Die Forscher von TWINCORE , einer gemeinsamen Einrichtung des Helmholtz-Zentums für Infektionsforschung in Braunschweig und der medizinischen Hochschule in Hannover, haben in ihren Experimenten das auf Menschen spezialisierte Virus so umgewandelt, dass es fortan auch an Leberzellen von Mäusen andocken und diese dann infizieren kann.  HC-Viren verfügen über vier verschiedene Schlüssel-Moleküle auf ihrer Oberfläche, die an die Oberfläche unserer Leberzellen binden.

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Das löst dann einen Mechanismus in den Zellen aus, der das Virus in die Leberzellen einschleust. „Mäuse haben diese Rezeptoren auf den Leberzellen prinzipiell auch“, sagt die Wissenschaftlerin Julia Bitzegeio, „aber die passen nicht zu denen auf der Virusoberfläche.“ Besondere Schwierigkeiten bereiten die Moleküle namens CD81 und Occludin – sie müssen menschlich sein, sonst hat das Virus keine Chance die Zelle zu infizieren. Um das Hepatitis-Virus sozusagen mausfähig zu machen, haben die Forscher bei menschlichen Leberzellen den CD81-Rezeptor entfernt und durch die Mausvariante ersetzt. In einem elektrischen Feld haben sie dann winzige Löcher in die Zellmembran gerissen und die HC-Viren durch diese Löcher direkt eingeschleust. In den Zellen vermehrt sich das Virus. Wiederholt man diese Prozedur über mehrere Generationen, so verändern sich die anpassungfähigen Erreger so stark, dass sie künftig auch Mäusezellen infizieren können, und sogar ganz ohne elektrische Einschleusehilfe. Das an die Mäuse angepasste Virus kann zwar in die Mauszellen eindringen, aber die Spezialisierung des HC-Virus auf den Menschen ist so hoch, dass es sich in den Zellen nicht vermehren kann. „Das erfolgreiche Eindringen ist der erste Schritt zu einem neuen Kleintiermodell, das so dringend für immunologische Untersuchungen und die Impfstoffentwicklung gegen HCV benötigt wird“, sagt Arbeitsgruppenleiter  Thomas Pietschmann.

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• Sexuelle Vorlieben des Maiszünslers entschlüsselt
• Struktur des größten Proteinkomplexes der Atmungskette aufgeklärt

Sexuelle Vorlieben des Maiszünslers entschlüsselt

Kleine Unterschiede in der Zusammensetzung der Sexuallockstoffe haben beim Maiszünsler zur Entstehung zweier Rassen geführt, die sich nicht miteinander kreuzen können.

Der Maiszünsler kommt bei uns in zwei Rassen vor, die mit E und Z bezeichnet werden. Während Raupen der Z-Form Maispflanzen attackieren, spezialisiert sich die E-Rasse beispielsweise auf Beifußgewächse und ist damit für die Landwirtschaft unschädlich. Forscher vom Max-Planck-Institut für chemische Ökologie in Jena haben zusammen mit schwedischen Kollegen die Ursache für diese Reproduktionsbarriere aufgedeckt.

Der Maiszünsler kommt in zwei Rassen namens E und Z vor. Die beiden unterscheiden sich in einem Enzym, das Sexuallockstoffe produziert.Quelle: Jeff de Long/Wikimedia

Wie sie im Fachjournal Nature (30. Juni 2010, Online-Vorabveröffentlichung) berichten, verändern Mutationen in einem Enzym die Zusammensetzung der Sexuallockstoffe der jeweiligen Rassen. Diese Erkenntnis ist sowohl für die Biologie der Artbildung als auch für die biologische Schädlingsbekämpfung relevant.

Nach den Analysen der Forscher ist ein kleiner chemischer Unterschied des weiblichen Sexuallockstoffs, dem 11-Tetradecenylacetat für die Vorlieben des Maiszünslers zuständig. Dieses Pheromon kommt in zwei Formen vor, die mit Z (cis) oder E (trans) bezeichnet werden. Erste Untersuchungen an Maiszünsler-Weibchen haben ergeben, dass in ihren Pheromondrüsen das E- und Z-Isomer nicht in gleichen Mengen vorlag: Ein Teil der Weibchen gibt 11-Tetradecenylacetat im Verhältnis E 98: Z 2 ab, der andere Teil hingegen im Verhältnis 3:97. Und interessanterweise sind Männchen dazu in der Lage, diesen Unterschied zu riechen: E-Männchen "fliegen" nur auf E-Weibchen und Z-Männchen nur auf Z-Weibchen,

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Mithilfe genetischer Analysen fanden die Forscher, dass Mutationen in einem Gen , das den Bauplan für das Enzym Reduktase enthält, die Aufteilung in die Z- oder E-Rasse verantworten. Wie die Forscher herausfanden, ist die Abfolge der Aminosäuren der Reduktasen aus der E- bzw. Z-Rasse unterschiedlich; dieser Unterschied, so zeigten auch in vitro Experimente, führt dazu, dass in den Pheromondrüsen der Z-Weibchen die Z-Form des Sexuallockstoffes überwiegt, während in den E-Weibchen vorwiegend die E-Form entsteht. Eine der Grundlagen für die Entstehung der E- und Z-Rasse ist damit seitens der weiblichen Motten geklärt. Nun wollen die Forscher auch die Männchen analysieren, um die Rolle verhaltenssteuernden Gene zu studieren.

Sexuallockstoffe werden in der Landwirtschaft zum Pflanzenschutz gegen Schädlinge eingesetzt. Sobald ihre chemische Struktur entschlüsselt ist, können sie künstlich in großen Mengen hergestellt und in Pheromonfallen eingesetzt werden. Ein andere Methode ist die "Verwirrung" der Männchen: Künstlich hergestelltes Pheromon wird auf dem Feld gleichmäßig verteilt - mit der Folge, dass die Männchen orientierungslos umherfliegen und Weibchen höchstens zufällig finden. Diese Methode wird beispielsweise im Weinbau zur Bekämpfung des Traubenwicklers erfolgreich eingesetzt.

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• Struktur des größten Proteinkomplexes der Atmungskette aufgeklärt

Struktur des größten Proteinkomplexes der Atmungskette aufgeklärt

Biochemiker der Universitäten Freiburg und Frankfurt haben die genaue Architektur des größten Proteinkomplexes der zellulären Atmungskette aufgeklärt.

Über die Strukturanalyse des riesigen Gebildes namens „mitochondrialer Komplex I“, der in der inneren Membran der Zellkraftwerke sitzt, berichten die Forscher im Fachmagazin Science (1. Juli 2010, Online-Vorabveröffentlichung). Bei ihrer Analyse entdeckten sie einen bisher unbekannten Mechanismus der Energieumwandlung in diesem molekularen Komplex.

Der mitochondriale Komplex I ist ein riesiger Verbund von 40 Proteinen in der inneren Membran der Zellkraftwerke.Quelle: Hunte/Zickermann/Brandt

Nach zehn Jahren Forschungsarbeit hat Carola Hunte vom Freiburger Institut für Biochemie und Molekularbiologie und dem Freiburger Exzellenzcluster BIOSS (Centre for Biological Signalling Studies) nun in Kooperation mit Kollegen um Ulrich Brandt von der Universität Frankfurt die röntgenkristallographische Strukturanalyse des komplizierten Proteinkomplexes vorgelegt. Er besteht aus mehr als 40 verschiedenen Proteinen und markiert den Anfangspunkt der Zellatmung. Ein detailliertes Verständnis der Funktion von Komplex I ist von besonderem medizinischem Interesse, da Fehlfunktionen mit einer Reihe von neurodegenerativen Erkrankungen wie Morbus Parkinson oder Morbus Alzheimer, aber auch dem biologischen Altern insgesamt in Verbindung gebracht werden.

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News: Riesiges Atmungsprotein mit einer Million Atomen durchleuchtet Wochenrückblick: Chemie-Nobelpreis an drei Ribosomen-Strukturaufklärer Paola Fucini: Strukturbiologischer Blick auf molekulare Arbeitstiere

Der Energiestoffwechsel findet in den sogenannten Kraftwerken der Zelle, den Mitochondrien, statt. Sie überführen die von außen in Form von Nahrung aufgenommene Energie in den zellintern universell einsetzbaren Energieträger Adenosintriphosphat, kurz ATP. Eine Kette von fünf, kompliziert gebauten molekularen Maschinen in der Mitochondrienmembran führt diese Energieumwandlung schrittweise durch. Das jetzt vorgestellte Strukturmodell gibt wichtige und unerwartete Hinweise auf die Funktionsweise von Komplex I. Eine aus keinem anderen Protein bekannte Form eines molekularen „Transmissionsgestänges“ scheint demnach für den Energietransfer innerhalb des Proteinkomplexes durch mechanische Kopplung im Nanomaßstab verantwortlich zu sein. Übertragen auf die Welt der Technik ließe sich dies als eine Kraftübertragung durch eine Art Kuppelstange beschreiben wie sie etwa die Räder einer Dampflok verbindet. Dieser neue nanomechanische Ansatz soll nun durch ergänzende funktionelle Studien und eine verfeinerte strukturelle Analyse weiter untersucht werden.

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