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Rubisco zum perfekten Klimagas-Fänger ausbilden

Rubisco sieht aus wie ein Kreuz mit vier gleich langen Armen. Das in Pflanzen vorkommende Eiweiß bindet Kohlendioxid und leitet die Umwandlung in Zucker und Sauerstoff ein. <ic:message key='Bild vergrößern' />
Rubisco sieht aus wie ein Kreuz mit vier gleich langen Armen. Das in Pflanzen vorkommende Eiweiß bindet Kohlendioxid und leitet die Umwandlung in Zucker und Sauerstoff ein. Quelle: Andreas Bracher/ Max-Planck-Institut für Biochemie

21.01.2010  - 

Steigende Temperaturen, schmelzende Gletscher und extreme Niederschläge: Der Klimawandel heizt uns ein. Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried und des Genzentrums der Ludwig-Maximilians-Universität München ist es nun gelungen, im Reagenzglas ein Eiweiß im Reagenzglas nachzubauen, das Kohlendioxid aus der Luft fängt. Das berichten sie im Fachblatt Nature (14. Januar 2010, Ausg. 463, S. 197-202). Nun wollen die Forscher das in der Natur bei der Photosynthese eingesetzte Eiweiß so verändern, dass es diese Aufgabe noch effizienter erledigt.







Die Photosynthese ist einer der wichtigsten biologischen Prozesse. Pflanzen wandeln Kohlenstoffdioxid (CO2) und Wasser in Sauerstoff und energiegeladenen Zucker um. Ohne diesen Prozess wäre das heutige Leben undenkbar, denn Pflanzen dienen vielen Lebewesen nicht nur als Nahrungsgrundlagen, sondern sorgen auch dafür, dass der Kohlendioxidgehalt der Atmosphäre auf einem erträglichen Niveau bleibt.

Eine Schlüsselposition bei der Photosynthese nimmt ein Eiweiß ein, das auf den ersten Blick wie ein Kreuz mit vier Armen aussieht. Die Wissenschaft hat den wichtigen Helfer Rubisco getauft. Das Multitalent bindet nicht nur das CO2 aus der Luft, sondern leitet auch dessen Umwandlung in Zucker und Sauerstoff ein. "Aber dies leider ineffektiv", sagt Manajit Hayer-Hartl, Gruppenleiterin am MPI für Biochemie. Die Forscherin will das künstlich hergestellte Protein nun so verändern, dass es effektiver Kohlendioxid umsetzt als das Original aus der Natur. (Nature, 14. Januar 2010) 

Der Grund für die mäßige Leistung ist die Beliebigkeit, die Rubisco bei der Wahl der Reaktionspartner an den Tag legt. "Das Protein reagiert nicht nur mit CO2, sondern auch häufig mit Sauerstoff", erklärt Manajit Hayer-Hartl. Als es vor rund drei Milliarden Jahren entstand, war dies noch kein Problem. Es gab noch nahezu keinen Sauerstoff in der Atmosphäre. Als sich dieser jedoch durch die Tätigkeit der Pflanzen mehr und mehr anreicherte, konnte sich Rubisco dieser Veränderung nicht anpassen.

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Rubisco besteht aus insgesamt 16 Untereinheiten. Aufgrund dieser komplexen Struktur – hier ist sie dreidimensional zu betrachten - gelang es Forschern bislang nicht, es künstlich im Reagenzglas herzustellen. Um diese Hürde zu überwinden, nutzten die Max-Planck-Wissenschaftler der Forschungsabteilung Zelluläre Biochemie, die von Mayer Hartls Ehemann Franz-Ulrich Hartl geleitet wird, die Hilfe von Chaperonen. Der Begriff Chaperon kommt aus dem Französischen und bedeutet Anstandsdame. Sie begleitet eine jüngere Dame zu einem Rendezvous und passt auf, dass der Verehrer ihrem Schützling nicht zu nahe kommt. Ganz ähnlich arbeiten Chaperone in der Zelle. Sie machen es möglich, dass nur die richtigen Teile eines frisch produzierten Eiweißes zueinander finden und sich somit in die korrekte dreidimensionale Struktur falten.

Franz-Ulrich Hartl ist ein Spezialist für Chaperone. Für seine bahnbrechenden Forschungsarbeiten auf dem Gebiet wurde er 2006 mit dem 750.000 Euro schweren Körber-Preis ausgezeichnet (mehr...). Vor kurzem haben Forscher um Johannes Buchner der Technischen Universität München (TUM) erstmals die dreidimensionale Gestalt eines solchen Schutzproteins aufgeklärt (mehr...).

Rubisco wäre ohne die Unterstützung der Chaperone ein hoffnungslos schwieriger Fall zum Nachbauen. "Bei den 16 Untereinheiten von Rubisco ist die Gefahr groß, dass sich falsche Teile des Proteins zusammenlagern und verklumpen", erklärt die Forscherin Hayer-Hartl. Aber nur mit der richtigen Struktur kann Rubisco seine Aufgabe in der Pflanze erfüllen. Um Rubisco richtig zusammenzubauen, fanden die Münchner Wissenschaftler heraus, sind zwei Chaperone - GroEL und GroES - und ein zusätzliches Helfereiweiß notwendig. Damit geben sich die Forscher aber nicht zufrieden. Jetzt, da Rubiscos Entstehungsweise geklärt ist, wollen sie das Ewieiß gezielt so verändern, dass es häufiger CO2 fixiert und seltener Sauerstoff umsetzt. "Da das veränderte Rubisco das Treibhausgas CO2 besser aus der Atmosphäre binden wird", so Manajit Hayer-Hartl, "könnte dies auch von Interesse für den Klimaschutz sein.“

 

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