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Wochenrückblick KW 43

31.10.2011

Forscher tagen über Grüntee-Wirkstoff

Biomediziner und Pharmakologen haben sich in Berlin getroffen, um sich über neueste Erkenntnisse zum Grünteewirkstoff EGCG auszutauschen.

Die Tagung „Tee und Gesundheit“  ging vom 27. bis 28. Oktober im Max Delbrück Communications Center (MDC.C) in Berlin über die Bühne. Mehr als 100 Studien gibt es weltweit zur Wirkung von Grünem Tee. Seit 2006 gilt als sicher, dass der Konsum von Grünem Tee oder Grüntee-Extrakten eine gesundheitsfördernde und präventive Wirkung hat.

 

Grüner Tee wird in unterschiedlichsten Präparaten verabreicht. Es gibt ihn auch als Eiscreme.Lightbox-Link
Grüner Tee wird in unterschiedlichsten Präparaten verabreicht. Es gibt ihn auch als Eiscreme.Quelle: Wikipedia

Verantwortlich dafür ist die Substanz Epigallocatechin-3-gallate (EGCG), für das inzwischen das positive Effekte bei Erkrankungen wie Diabetes, Adipositas, aber auch Krebs, Alzheimer, Multiple Sklerose und Duchenne Muskeldystrophie nachgewiesen sind. Die Vielzahl der Studien seien schwer zu vergleichen, beschreibt Friedemann Paul, Professor der Neurologe an der Charité, den Ansatz der Tagung. „Die dabei eingesetzten Präparate sind nicht standardisiert. Es gibt Teeaufgüsse und Kapseln, die unterschiedliche Konzentrationen von EGCG enthalten und zum Teil mit Zusatzstoffen, wie etwa Koffein, angereichert sind“, sagte er auf der Konferenz. „Das erschwert die Bewertung der Ergebnisse. So gibt es keine Aussagen über die Bioverfügbarkeit der Substanz und auch keine klaren Aussagen darüber, wie viel von der Substanz gegeben werden muss, um eine positive Wirkung zu erzielen.“

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Auf der Tagung ging es auch darum zu zeigen, was bei den klinischen Versuchen bisher als gesichert gelten und wie die klinische Forschung mit EGCG weiter gehen könnte. Da die Substanz für die pharmazeutische Industrie in der Regel uninteressant sei, gebe es ein Problem bei der Finanzierung der Studien, erklärte Paul weiter. Auf der Tagung wurde außerdem die präventive Wirkung von EGCG betont, durch die günstige Therapieoptionen  für die überlasteten Gesundheitssysteme in den Industrienationen entstehen könnten. Ein weiterer Schwerpunkt der Tagung war die Health-Claims-Verordnung der EU, der zufolge Lebensmittelhersteller Aussagen über deren Wirksamkeit belegen müssen. Die Forschungen zu EGCG hätten hier Modellcharakter, erklärte Paul. Die Wirkung der Substanz wurde 2006 von dem Neurowissenschaftler Erich Wanker und seinem Team am MDC in Berlin beschrieben (mehr...).Wanker und sein Team haben seitdem nachgewiesen, dass EGCG die Proteinfehlbildung bei Chorea Huntington, Parkinson und Alzheimer positiv beeinflusst.

© biotechnologie.de/ck

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Alzheimer: Protein vergisst richtigen Aufenthaltsort

Ein deutsches Forscherteam hat herausgefunden, dass ein fehlgeleitetes Schlüsselprotein möglicherweise an der Entstehung der Alzheimer-Krankheit beteiligt ist.

Ein grüner Farbstoff markiert das Tau-Protein (links). Nach Fotoaktivierung wechselt der Farbstoff seine Farbe (rechts). Tau wird durch eine Barriere (Pfeil) daran gehindert, in den Zellkörper einzuwandern.Lightbox-Link
Ein grüner Farbstoff markiert das Tau-Protein (links). Nach Fotoaktivierung wechselt der Farbstoff seine Farbe (rechts). Tau wird durch eine Barriere (Pfeil) daran gehindert, in den Zellkörper einzuwandern.Quelle: Mandelkow/MPG

Bei Alzheimer und vielen anderen neurodegenerativen Erkankungen sammelt sich ein Protein namens Tau in den Zellkörpern von Nervenzellen an. Bei gesunden Menschen ist das Protein hingegen nur in den Zellfortsätzen zu finden. Durch mikroskopische Untersuchungen haben Wissenschaftler vom Deutschen Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE) in Bonn und der Hamburger Max-Planck-Arbeitsgruppe für strukturelle Molekularbiologie nun einen Mechanismus gefunden, der das Tau-Protein im Zellfortsatz, dem Axon, hält. Ihre Ergebnisse haben sie im Fachmagazin EMBO Journal  (2011, Onlineveröffentlichung) vorgestellt. "Der Mechanismus funktioniert wie eine Art Einwegtor am Axoneingang, durch das Tau zwar in die Axone hinein, aber nicht mehr herauskommt", sagte der DZNE-Forscher Eckhard Mandelkow. "Bei Alzheimer und anderen so genannten Tauopathien ist Tau so verändert, dass es dieses Tor von beiden Seiten passieren kann."

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Schon länger ist bekannt, dass Tau in Alzheimer-Patienten mit zusätzlichen Phosphatgruppen behängt wird. Auf diese Weise verliert es seine Fähigkeit, an das Stützskelett der Zelle zu binden. Dann liegt es frei im Zellinneren vor. Die Forscher um Mandelkow konnten nun zeigen, dass Tau, das zu stark phosphoryliert ist, den Zellfortsatz verlässt und sich im Zellkörper anhäuft. "Schon lange weiß man, dass bei Tauopathien das Tau-Protein falsch sortiert wird. "Auch dass Tau bei diesen Erkrankungen zu viele Phosphatgruppen erhält, ist schon länger bekannt", so Mandelkow. "Unsere Arbeiten zeigen nun, dass diese beiden Prozesse zusammenhängen. Tau wird falsch sortiert, weil es zu stark phosphoryliert wird." In weiteren Studien wollen die Forscher nun die zugrunde liegende Ursache der übermäßgigen Phosphorylierung klären.

© biotechnologie.de/bk

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Streckbank für winzige Eiweiße

Wissenschaftler der Technischen Universität München (TUM) sind einen Schritt vorangekommen, um die Faltung von Eiweißen zu verstehen.

Mit einer am TUM-Lehrstuhl für Biophysik entwickelten Methode können sie nun ein einzelnes Protein festhalten und auseinanderziehen. Proteine bestehen aus einer langen Kette an Aminosäuren, die kompliziert ineinander verknäult ist.

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News: Schutzengel für Eiweiße in 3D nachgebaut

Video: Wie Eiweiße in der Zelle entstehen

Wie die Proteine in ihre dreidimensionale Form gelangen, ist eine der wichtigsten Fragen der Biowissenschaften und der Medizin. Denn Funktionen wie Fehlfunktionen von Proteinen werden größtenteils durch ihre Struktur bestimmt. Fehler im Faltungsprozess von Proteinen sind für Krankheiten wie Alzheimer und Parkinson verantwortlich.
Die Streckvorrichtung – eine optische Pinzette für winzige Moleküle – macht die Faltung und Entfaltung von Proteinen kontinuierlich messbar, schreiben die Wissenschaftler um Matthias Rief in Science (2011, Ausg. 6055, S. 512-516). Ihre Molekülpinzette testeten sie am Calmodulin-Molekül. Es gehört zu den häufigsten Eiweißen im menschlichen Organismus und fungiert als wichtiger Signalgeber für Zellabläufe.
Zur Stabilisierung wird das Eiweiß zwischen zwei robuste Ubiquitin-Moleküle eingespannt.

Mit Hilfe einer optischen Laserpinzette können die TUM-Forscher einzelne Eiweiße auseinanderziehen und so hinter die Geheimnisse des Faltungsprozesses kommen.Lightbox-Link
Mit Hilfe einer optischen Laserpinzette können die TUM-Forscher einzelne Eiweiße auseinanderziehen und so hinter die Geheimnisse des Faltungsprozesses kommen.Quelle: Johannes Stigler/TUM

Die Aminosäure Cystein fungiert als Leim, an den Griffe aus DNA-Molekülen angebracht werden. Diese Griffe wiederum sind mit nur einem Mikrometer großen Glasperlen verbunden. Diese Perlen werden dann von der optischen Pinzette auseinander gezogen. Die Forscher dehnten das Protein bis zu seiner vollen Länge, um es mit nachlassender Spannung sich wieder in den Ausgangszustand zurückfalten zu lassen.
Die Faltung ist offenbar komplizierter als angenommen, sagt Rief. “Die Faltung eines Calmodulin-Moleküls lässt sich mit einem komplizierten Geflecht von Pfaden vergleichen”, erklärt Prof. Matthias Rief. “Sie leiten Teile des Proteins durch unterschiedliche energetische Zustände wie durch Berge und Täler. Und während ein Faltungspfad in eine Sackgasse führt, mündet ein anderer womöglich in eine Schnellstraße." Calmodulin ist noch relativ klein und einfach gestrickt, in der Natur kommen weitaus komplexere Eiweiße vor. "Mithilfe der Untersuchung einzelner Moleküle tragen wir schrittweise dazu bei, sie besser zu verstehen.”

biotechnologie.de/cm

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Parvoviren als sanfte Krebskiller in klinischer Studie

Eine Virentherapie gegen Hirntumore wird derzeit am Heidelberger Universitätsklinikum erprobt.

Wie  die neurochirurgische Universitätsklinik Heidelberg mitteilt, hat in der vergangenen Woche eine klinische Studie der Phase I/IIa mit Parvoviren begonnen.  Seit 1992 erforschen Wissenschaftler unter der Leitung von Jean Rommelaere am Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ) diese Viren mit dem Ziel, eine Virustherapie gegen gefährliche und kaum behandelbare Hirntumore zu entwickeln.

In Heidelberg wird eine Therapie erprobt, in der Parvoviren (Bild) Krebszellen befallen und zerstören.Lightbox-Link
In Heidelberg wird eine Therapie erprobt, in der Parvoviren (Bild) Krebszellen befallen und zerstören.Quelle: DKFZ

Die klinische Studie an der Heidelberger Universitätsklinik erprobt erstmals die Sicherheit der Parvovirus-Therapie an einem Tumorpatienten. Die Entwicklung des innovativen Behandlungsverfahrens bis zur klinischen Anwendung wurde in Zusammenarbeit mit der Firma Oryx GmbH & Co KG ermöglicht. Parvoviren gehören mit 22 Millionstel Millimetern zu den kleinsten bekannten Viren. Sie vermehren sich ausschließlich in sich teilenden Zellen, rufen aber beim Menschen keine ernsthaften Symptome hervor und bauen auch ihr Erbgut nicht in die infizierte Zelle ein. Damit bieten sie auch eine mögliche Therapie gegen Krebszellen, die sie befallen und abtöten.

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Wirtschaft: Immatics erhält 54 Millionen Euro für Krebsimpfstoffe

News: Neuronale Stammzellen im Gehirn attackieren Hirntumore 

Rommelaere wählte für seine Forschung Viren des Stammes H1, die normalerweise Nagetiere befallen, und wies nach, dass sich fortgeschrittene Glioblastome, eine besonders bösartige Form des Hirntumors, bei Versuchstieren nach einer Behandlung mit Parvoviren vollständig zurückbildeten. Die Tiere hatten eine deutlich höhere Lebenserwartung als nicht behandelte Tiere.„Damit haben wir demonstriert, dass eine Krebsbehandlung mit Parvoviren funktionieren kann“, so Rommelaere. Um das Projekt zur klinischen Anwendung zu bringen, ging das Universitätsklinikum Heidelberg eine Partnerschaft mit der Oryx GmbH ein. Im Sommer erfolgte nach der pharmakologischen und toxikologischen Überprüfung der Viren die Zulassung der Virentherapie. Vergangene Woche begann in Heidelberg die klinische Phase bei dem ersten Patienten. Vor der chirurgischen Entfernung des Tumors wird er jetzt mit Parvoviren behandelt. „Wir wünschen uns, dass wir mit unserer gemeinsamen Arbeit dazu beitragen, die dramatische Situation von Glioblastompatienten zu verbessern“, so Rommelaere.

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Zwei neue Kapitalgeber und 9,6 Millionen für Curetis

Dank zwei neuer Kapitalgeber hat der schwäbische Molekulardiagnostik-Spezialist Curetis AG 9,6 Millionen Euro eingeworben.

Wie das Unternehmen aus Holzgerlingen am 26. Oktober mitteilte, sind der Roche Venture Fonds und Forbion Capital Partners an der Erweiterung der Serie-A-Finanzierung beteiligt. An der aktuellen Runde beteiligt sich auch der frühere Investor CD-Venture sowie die Geschäftsführung von Curetis. Seit seiner Gründung 2007 hat das Unternehmen  damit insgesamt 36,6 Millionen Euro eingesammelt. Für die neuen Investoren wird der Aufsichtsrat erweitert: Holger Reithlinger, Partner bei Forbion Capital, zieht neu in das Gremium ein, der Roche Venture Fonds entsendet zudem einen Beobachter. Das frische Kapital will Curetis nutzen, um die Entwicklung seines Hauptproduktes namens Unyvero voranzutreiben.

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Wochenrückblick: Curetis AG wirbt 24 Millionen Euro für Markteintritt ein

Die auf dem PCR-Verfahren basierende Diagnostikplattform soll mit Hilfe von krankheitsspezifischen Einwegkartuschen die Diagnose und Behandlung unterschiedlicher Infektionen beschleunigen. „Es gibt einen dringenden medizinischen Bedarf für die schnellere Identifikation von Pathogenen und Antibiotikaresistenzen“, sagte Reithinger. Während bei den bisherigen Methoden ein bis zwei Tage vergehen, soll die neue Plattform Ergebnisse innerhalb weniger Stunden liefern. Bereits im kommenden Jahr soll als erstes Produkt ein Lungenentzündungstest angeboten werden. Erst kürzlich wurde in Bodelshausen eine Fabrik eröffnet, in der täglich bis zu 500 der Kartuschen produziert werden können.

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Max-Planck-Gesellschaft und Fraunhofer: Gemeinsame Zwischenbilanz

Die Max-Planck-Gesellschaft (MPG) und die Fraunhofer-Gesellschaft haben eine Zwischenbilanz ihrer seit 2005 laufenden Kooperationsprojekte gezogen.

In 19 gemeinsamen Projekten sorgen die beiden Forschungsorganisationen dafür, dass Erkenntnisse der Grundlagenforschung schnell in der Anwendung umgesetzt werden. Das 2005 aufgelegte Kooperationsprogramm besteht aus 19 Einzelprojekten, von denen neun bereits abgeschlossen sind oder in diesem Jahr enden. Mit der Kooperation kombinieren die beiden Gesellschaften ihre Kernkompetenzen. Die MPG betreibt Grundlagenforschung; sie will in erster Linie natürliche Phänomene besser verstehen, hat dabei aber auch mögliche Anwendungen im Blick. Die anwendungsorientierte Forschung ist das Markenzeichen der Fraunhofer-Gesellschaft. Die Projekte beschäftigen sich mit Themen wie der Konstruktion einer Röntgenquelle zur Analyse von Nanostrukturen, der Entwicklung aktiver Schichten für den Korrosionsschutz oder der Entwicklung besonders verträglicher Implantate für Knochen- und Knorpeldefekte.

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News: Biotechnologie von übermorgen: Nächste Stufe im Strategieprozess gezündet

„Unsere Zusammenarbeit könnte als Modell dienen, wie wir die nötigen Fortschritte erzielen können, um in Zukunft die medizinische Betreuung, die Energieversorgung und die Produktion von Nahrungsmitteln der Menschheit zu unterstützen“ sagt Ulrich Buller, Forschungsvorstand der Fraunhofer-Gesellschaft. „Mit diesem Programm schließen wir eine Lücke in der Innovationskette,“ sagt Peter Gruss, Präsident der MPG. „Die MPG und die Fraunhofer-Gesellschaft helfen so, die Konkurrenzfähigkeit Deutschlands im internationalen Wettbewerb zu sichern.“ Beide Forschungsorganisationen unterstützen das Programm jährlich mit bis zu vier Millionen Euro aus Mitteln des Paktes für Forschung und Innovation. Das Programm soll noch bis 2015 laufen.

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