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Erik Schäffer: Verfolgt Motorproteine auf Schritt und Tritt

Der Biophysiker Erik Schäffer ist mit seiner Arbeitsgruppe an der TU Dresden einer bestimmten Form von Motorproteinen auf der Spur. <ic:message key='Bild vergrößern' />
Der Biophysiker Erik Schäffer ist mit seiner Arbeitsgruppe an der TU Dresden einem Motorprotein namens Kinesin auf der Spur. Quelle: Erik Schäffer

28.12.2010  - 

Die dynamischen Winzlinge treiben beispielsweise unsere Muskeln an und spielen eine wichtige Rolle als Zugpferde bei der Zellteilung: Motorproteine. Erik Schäffer vom Biotechnologischen Zentrum (BIOTEC) der TU Dresden hat sein Augenmerk auf diese molekularen Antriebsmaschinen gerichtet.  Eine selbst gebaute „Optische Pinzette“ hilft dabei, die Bewegungen der Eiweißmoleküle im Nanometer-Maßstab sichtbar zu machen. Kürzlich wurde der 39-jährige Biophysiker für seine Grundlagenforschung mit einem ERC Starting Grant des Europäischen Forschungsrats ausgezeichnet.

Schon während seiner Doktorarbeit auf dem Gebiet der Polymer-Physik an der Universität Konstanz liebäugelte Erik Schäffer mit der Biologie: „Auf Tagungen bemerkte ich, dass es spannende Überlappungen zwischen beiden Bereichen gibt“, erinnert sich der Wissenschaftler. Während seiner Zeit als Postdoc am Max-Planck-Institut für Molekulare Zellbiologie und Genetik in Dresden kam der Physiker dann direkt mit der Biologie in Kontakt und lernte dort die Molekularbiologie von der Pike auf kennen.

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Proteinfüßchen mit acht Nanometern Schrittlänge

Das Forschungsthema Motorproteine fasziniert den in Stuttgart geborenen Wissenschaftler jeden Tag aufs Neue. „Diese mobilen Eiweißstrukturen übernehmen vielfältigste Aufgaben im Körper“, sagt er. Schäffers Team in Dresden beschäftigt sich insbesondere mit dem Proteinkomplex Kinesin. „Das sind winzige Transporter, die biologische Lasten vom Zellkern in Nervenendigungen befördern—auf molekularbiologischem Niveau ist das mit einer Marathonstrecke vergleichbar, “ betont der Juniorgruppenleiter. 

Doktorand Mohammed Mahamdeh aus dem Schäffer-Team justiert die Optischen Pinzette. Lightbox-Link
Doktorand Mohammed Mahamdeh aus dem Schäffer-Team justiert die Optischen Pinzette. Quelle: Erik Schäffer
 Um längere Transportwege zurückzulegen teilen sich mehrere Kinesin-Moleküle den Weg: Jeden Mikrometer—das entspricht dem fünfzigstel Durchmesser eines Haares—übernimmt ein neues Kinesin das Frachtgut. Das Kinesin-Molekül hat zwei Füßchen und kann damit eine Schrittlänge von acht Nanometern, also acht Millionstel Millimeter, hinlegen.  Diese Schrittgröße spiegelt exakt die Struktureinheit eines Mikrotubulus wieder, dem Bestandteil des Zytoskeletts, das den Kinesinen als Schiene dient. Diese unvorstellbar kleine Strecke und die winzigen Motorkräfte—in etwa ein Milliardstel der Gewichtskraft eines Briefes—messen die Forscher mit einer selbstgebauten Apparatur. Sie nennen sie „Optische Pinzette“. Für ihre Vermessungen im Zwergen-Maßstab müssen die Forscher sogar den Raum verlassen, da allein die Wärmeabstrahlung des Körpers die empfindlichen Versuche stören kann.

Reibung der Minimotoren vermessen

Die bisherigen Ergebnisse der zehnköpfigen Arbeitsgruppe können sich international sehen lassen.  Eine Veröffentlichung im Fachjournal Science (2009, Bd. 325, S.870) über die Reibung der Motorproteine brachte den Dresdnern das Renommee (mehr...), das auch manche Türen für den mit 1,5 Millionen Euro dotierten ERC Starting Grant öffnete.  Schäffer hat seinen eingeschlagenen Lebensweg als Wissenschaftler noch nie bereut und an Ideen für die Zukunft mangelt es auch nicht. Viele Fragen stehen auf der „To-Do-Liste“: Wie schnell ist der Kinesin-Motor? Welche Maximalkraft besitzt er und wie groß ist die Reibung zwischen Motor und der Mikrotubulus-Schiene? Man darf gespannt sein, welche Ergebnisse aus dem Dresdner Motorprotein-Labor demnächst für Aufsehen sorgen werden.  

Autorin des Textes: Andrea van Bergen

 

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